Hemoglobina stanowi czerwony barwnik ciałek krwi, natomiast mioglobina jest czerwonym barwnikiem mięśni. U żywych zwierząt 90% żelaza występuje w postaci hemoglobiny w czerwonych ciałkach krwi, a tylko 10% w mioglobinie- barwniku mięśni. Po wykrwawieniu zwierząt podczas uboju 90-95% pozostałego żelaza występuje w mioglobinie. Udział hemoglobiny w ogólnej ilości barwników hemowych w mięsie uzyskanym z normalnego uboju wynosi 20-30%. Mięsień szkieletowy wieloryba zawiera w 1 g około 50 mg mioglobiny. W 1 g ciemnych mięśni ryb jest od kilku do około 25 mg mioglobiny, hemoglobiny i cytochromów, w mięśniach białych zaś około 20-krotnie mniej.

Główna rola mio-i hemoglobiny w żywej tkance i organizmie polega na przyłączaniu i przenoszeniu tlenu.

Zawartość mioglobiny w mięsie, której cząsteczki rozproszone są w sarkoplazmie, nie jest jednakowa. Jej koncentracja, a tym samym nasycenie czerwonej barwy, wykazuje mianowicie poważne wahania w zależności od gatunku, a nawet rasy zwierzęcia, jego wieku, płci, poszczególnych mięśni oraz sposobu karmienia i utrzymania. Ilość miligramów mioglobiny w 1 g tkanki mięśniowej niektórych gatunków zwierząt rzeźnych wynosi: konina – około 7,4, wołowina- około 3,8, wieprzowina – 0,79-1,44. Im starsze zwierze tym zawartość mioglobiny jest wyższa, stąd też mięso cieląt jest zawsze jaśniejsze niż bydła dorosłego. Mięso samców zawiera również więcej mioglobiny niż samic. Wyraźne różnice w zawartości mioglobiny występują między poszczególnymi mięśniami tuszy, co związane jest z ich aktywnością ruchową. Mięśnie wykonujące przyżyciowo intensywniejsze wysiłki zawierają zawsze więcej mioglobiny i są tym samym bardziej czerwone. Pozostaje to również w związku z barwą mięsa poszczególnych gatunków zwierząt rzeźnych. Podobnie też tkanka mięśniowa zwierząt wolno żyjących (dzikich) wykazuje większe stężenie mioglobiny niż udomowionych (Prost PWRiL)

Barwa mięsa jest charakterystyczna dla poszczególnych gatunków zwierząt rzeźnych i kształtuje się następująco wg. Prosta:

• Wieprzowina- jasnoróżowa do czerwonej
• Wołowina- jasnoczerwona (jałówki, młode woły), czerwona (krowy), ciemnoczerwone (woły, młode buhaje), brązowowiśniowa (starsze buhaje)
• Cielęcina- jasnoróżowa do szaroróżowej
• Baranina – różowa (jagnięta) czerwona do ciemno-czerwono-brązowej (dorosłe)
• Baranina – różowa (jagnięta), czerwona do ciemno-czerwono-bruntanej

Hemoglobina o masie cząsteczkowej 66000 występuje głównie we włosowatych naczyniach krwionośnych. Przy niedostatecznym wykrwawieniu zwierząt dochodzi do większego zalegania krwi i tym samym hemoglobiny w drobnych naczyniach krwionośnych, powodując bardziej intensywną, z fioletowym odcieniem, czerwona barwę mięsa.

Podstawowy barwny składnik obydwu związków stanowi kompleks protoporfirynowy zawierający w swoim składzie dwuwartościowe żelazo, tzw. hem, związany z białkiem globiną. Różnica między hemoglobiną a mioglobiną tkwi jedynie w części białkowej. W hemoglobinie nośnik białkowy wiąże cztery cząsteczki hemu, natomiast w hemoglobinie – jedną.

Z innych barwników występujących w mięsie w nieznacznych ilościach i w małym stopniu wpływających na kształtowanie się jego barwy wymienić należy cytochrom C, karotenoidy, flawiny i barwniki żółciowe.

Mioglobina może występować w trzech formach fizjologicznych:

• nieutlenowanej
• utlenowanej
• żelazowej (ferrimioglobina)

Mioglobina świni składa się z 153 reszt aminokwasowych, i ma masę cząsteczkową 17693 Da i punkt izoelektryczny 7,10. W składzie aminokwasowym globiny charakterystyczny jest brak cysteiny/cystyny. W warunkach dużego ciśnienia cząsteczkowego tlenu, hem wiąże się z nim w wyniku czego powstaje oksymioglobina. Żelazo w tym kompleksie pozostaje jest dwuwartościowe co wskazuje na to, że nie dochodzi do utleniania a jedynie utlenowania. Tlen w środowisku niższego ciśnienia cząsteczkowego jest wypierany przez inne gazy- np. CO₂. Na tej zasadzie opiera czynność polegająca na dostarczaniu tlenu krwi do tkanek oraz usuwanie dwutlenku węgla.

W podobny sposób mogą być przyłączone, przez dwuwartościowe żelazo hemu, inne grupy jonowe, jak np. CO z wytworzeniem karboksymioglobiny lub NO z powstaniem nietrozomioglobiny. Oba te związki powstają w trakcie niektórych procesów technologicznych (wędzenie, peklowanie). W następstwie denaturacji składnika białkowego, która ma miejsce m.in. przy zabiegach termicznych, wymienione związki ulegają przekształceniu w miochromogeny.

W pewnych warunkach powstają w mięsie dwa zielone barwniki hemowe-sulfmioglobina i cholemioglobina. Sulfmioglobina może przejść ponownie w mioglobinę, ale cholemioglobina na skutek utleniania pierścienia porfirytowego nie może wrócić już do pierwotnej postaci.

W odpowiednich warunkach hemoglobina i mioglobina ulega utlenieniu do methemoglobiny i metmioglobiny. Produktem utleniania hemu jest hemina, w której żelazo jest trójwartościowe. Barwnik ten charakteryzuje się brązowym zabarwieniem identycznym z zabarwieniem powierzchniowym warstw mięsa po dłuższym okresie przechowywania. Wpływ na szybkość utleniania ma:

• temperatura
• pH

Wyższa temperatura i wyższe pH przyspiesza proces utleniania hemoglobiny. Wpływ na szybkość utleniania mogą mieć także metale działające jako katalizatory, przede wszystkim jony żelaza oraz miedziowe. Methmioglobina, methemobina wykazują mniejszą trwałość niż „utlenowane” formy.

W reakcji z oksymioglobiną bierze udział również kwas askorbinowy, w wyniku czego powstaje mioglobina i nadtlenek wodoru (H₂O₂), który ma zdolność do utleniania mioglobiny do methmioglobiny, która z kolei ulega redukcji do mioglobiny pod wpływem następnej cząsteczki kwasu askorbinowego. Podsumowując: jedna cząsteczka oksyhemoglobiny i mioglobiny wchodzi w reakcje z dwiema cząsteczkami kwasu askorbinowego z wytworzeniem dwóch cząsteczek mioglobiny, dwóch cząsteczek kwasu dehydroaskorbinowego oraz wody. Zarówno kwas askorbinowy jak i cysteina używana jest do stabilizacji barwy świeżego mięsa w stężeniach 0,05-0,1% dla kwasu askorbinowego, przede wszystkim w przypadku mięsa mielonego, w którym najszybciej dochodzi do utleniania się metmioglobiny. Zastosowanie kwasu askorbinowego może by ograniczone w zależności od termicznych warunków składowania. Kwas askorbinowy w wysokich temperaturach utlenia i niszczy barwniki, co sprawia, że barwa mięsa zmienia się na siną lub zieloną. Należy pamiętać, że kwas askorbinowy wykazuje jedynie działanie pośrednie, bowiem za utlenianie barwników odpowiedzialny jest nadtlenek wodoru, który powstaje podczas utleniania kwasu askorbinowego tlenem atmosferycznym.

Zmiany zabarwienie mięsa podczas obróbki termicznej zależne są od temperatury oraz czasu jej działania. Denaturacja białkowej części mioglobiny lub hemoglobiny rozpoczyna się temperaturze powyżej 50°C a nasila się w temperaturze 65°C. Purpurowokrwisty kolor mięsa niezbyt dobrze wysmażonego (mięso po angielsku – rare) tłumaczy się niezmienioną postacią mioglobiny.

Na skutek ogrzewania do temperatury 70-80°C, hemoglobina i mioglobina najpierw reagują z produktami reakcji Maillarda i ulegają denaturacji, a następnie zachodzi hydroliza w wyniku czego uwalnia się hem względnie hemina. Mięso początkowo czerwone, na skutek denaturacji zmienia barwę na szarobrunatną aż do czerwonobrunatnej. Zbrązowienie przekroju mięsa świadczy o wysokiej temperaturze obróbki cieplnej- powyżej 85°C. Rozmaite odcienie barwy brązowej i szarej w mięsie zależą os jego uwodnienia i innych wtórnych reakcji chemicznych. Aby zapobiec tym niekorzystnym zmianom należy zastosować dodatek soli kuchennej (NaCl), azotynów oraz azotanów. Samo zastosowanie chlorku sodowego nie wywołuje dostrzegalnych zmian w zabarwieniu. Natomiast azotany i azotyny ulegają redukcji w wyniku czego dochodzi do wytworzenia tlenku azotu, który ulega połączeniu z hemem. Powstaje czerwono zabarwiona, trwała nitrozomioglobina.

Wysoka temperatura prowadzi do denaturacji nitrozomioglobiny w wyniku czego powstaje czerwono zabarwiony barwnik nitrozomiochromogen, który jest trwałym połączeniem i nadaje produktom mięsnym ich typową barwę (golonka, szynka, polędwica sopocka, mielonki). Powstałe trwałe zabarwienie dobrego na skutek długotrwałego przechowywania z dostępem powietrza, a przede wszystkim światła zaczyna zanikać w wyniku procesów utleniania.

Podczas obróbki mięsa z zastosowaniem azotanów dochodzi wpierw do redukcji azotanów do azotynów (na skutek działalności drobnoustrojów zawartych w solance). W wyniku redukcji azotanów w pierwszym etapie azotan redukuje się w obecności mioglobiny do tlenku azotawego, a mioglobina utleniana jest do metmioglobiny. Część barwna ulega przejściu w niepożądaną formę utlenioną. Z tego względu stosowany jest dodatek innych substancji redukujących, szczególnie kwasu askorbinowego, który redukuje ponownie utlenioną metmioglobinę do mioglobiny, przez ilość barwnika zdolnego do tworzenia trwałej nitrozoaminy ulega zwiększeniu. Odpowiedni dodatek kwasu askorbinowego zawiera się w granicach 0,01-0,005%, w stosunku do masy mięsa. Praktyczne zastosowanie ma askorbinian sodu, który nie wywołuje niekorzystnych zmian pH w przerabianym mięsie.

Źródło: Stanisław Zalewski (red.)- Podstawy technologii gastronomicznej. WNT. Warszawa; Gustav Janiček (red.)- Chemia żywności. WNT. Warszawa; Zdzisław Sikorski- Chemia żywności. PWN. Warszawa; Tadeusz Garbowski, Jacek Kijowski (red.) Mięso i przetwory drobiowe. Żywność Jakość Technologia. WNT. Warszawa; Edmund Prost- Higiena mięsna. PWRiL. Warszawa; Henryk Banecki (red,)- Encyklopedia techniki. Przemysł spożywczy. WNT. Warszawa