W trzech podstawowych rodzajach tkanek zwierzęcych: mięśniowej, łącznej i tłuszczowej występuje kilkanaście frakcji białkowych o różnych funkcjach fizjologicznych, różnym składzie aminokwasowym i właściwościach fizykochemicznych. Z ogólnej zawartości białek mięsa ok. 40-60% przypada na globuliny, ok. 30% na albuminy, 20 -25% na skleroproteiny, reszta to chromoproteiny i mukoproteiny. Zawartość białek w tuszy zwierzęcej maleje ze wzrostem ilości tkanki tłuszczowej. W różnych elementach strukturalnych tkanki występują różne białka.

Jądra komórkowe trzech podstawowych rodzajów tkanek zwierzęcych mają bardzo zbliżony skład białkowy. Głównym składnikiem białkowym jąder komórkowych są nukleoproteiny stanowiące ok. 50% suchej masy. Część białkowa nukleoprotein składa się głównie z histonów. W składzie aminokwasowym histonów przeważają aminokwasy dwuzasadowe (arginina i lizyna), występuje dużo histydyny, a brak jest tryptofanu. Oprócz tego jądra zawierają białka kwaśne (30-50% suchej masy jąder). Białka te mają charakter globulin i również zawierają tryptofan. Resztę substancji białkowej jąder komórkowych stanowi białko o dużej lepkości, o składzie aminokwasowym i właściwościach zbliżonych do kolagenu.

W skład sarkoplazmy wchodzą białka zbliżone pod względem czynności  właściwości. Wszystkie mają budowę globularną

Miogen jest frakcją białkową stanowiącą ok. 20% białek tkanki mięśniowej i ok. 80% białek sarkoplazmy; właściwości miogenu pozwalają na zaliczenie go do albumin. W miogenie wyróżnia się trzy frakcje A, B, C. Punkt izoelektryczny miogenu wynosi 6,2-6,5. miogen uważany jest mieszaninę licznych (ponad 50) enzymów, biorących czynny udział w przemianie materii, a szczególnie w procesach glikolitycznych.

Mioglobina zwana jest miochromem lub miohemoglobiną. Jest rozpuszczalna w wodzie i nadaje tkance barwę czerwoną. Charakterystyką i budową zbliżona jest do hemoglobiny, od której różni się znacznie mniejszą masą molową 16 800 (hemoglobina 68 000) i wieloma innymi właściwościami. Stanowi zaledwie ok. l % ogólnej masy białka mięsa. Mioglobina jest kompleksem, którego część białkową stanowi globina -białko zasadowe - a część niebiałkową — hem, kompleks porfiryny z żelazem dwuwartościowym.

Mimo że na cząsteczkę globiny w mioglobinie przypada tylko 1 cząsteczka hemu, a w hemoglobinie aż 4, mioglobina wykazuje znacznie większe powinowactwo do tlenu, z którym tworzy kompleks - oksymioglobinę o jasnoczerwonej barwie. Mioglobina oprócz tlenu łatwo przyłącza tlenek azotu, siarkowodór i inne. Po dłuższym oddziaływaniu tlenu żelazo utlenia się, hem przechodzi w hematynę i powstaje metmioglobina o barwie brunatnej. W przypadku oddziaływania tlenku azotu powstaje nitrozomioglobina ten sam związek można uzyskać przez redukcję metmioglobiny w obecności tlenku azotu. Nitrozomioglobina- o barwie czerwonej pod wpływem ogrzewania przechodzi w nitrozomiochrom o barwie różowej. Pod wpływem silnych utleniaczy lub silnych reduktorów, w wyniku procesów enzymatycznych i bakteryjnych, metmioglobina ulega nieodwracalnemu przekształceniu do chole- i sulfopochodnych o barwie zielonej, a po dłuższym oddziaływaniu tych czynników może nastąpić zupełny rozkład barwnika, oderwanie porfiryn i ich utlenienie do produktów bezbarwnych lub o barwie żółtej, czerwonej, brunatnej albo zielonej. Biorąc pod uwagę rolę, jaką spełnia miozyna w procesach biochemicznych i jej zawartość (ponad 40% ogólnej ilości białek), stwierdza się, że jest ona najważniejszym białkiem mięsa.

Globulina X. Zwana jest mioglobiną. Stanowi około 20% białek mięsa. Rozpuszcza się w roztworach soli. jest białkiem jednorodnym.

Mioalbumina- stanowi zaledwie nieco ponad 1% białek mięsa, jest typową albuminą, koaguluje przy temperaturze 45-47°C.

Miozyna, zwana także miozyną A, zaliczana jest do globulin i ma punkt izoelektryczny w pH= około 5,4. Cząsteczka miozyny o ciężarze cząsteczkowym około 500000, jest asymetrycznie wydłużona, o stosunku osi, co najmniej jak 40:1. Krótkotrwałym działaniem trypsyny rozdzielić ją można na dwa komponenty: H-meromiozyne, o ciężarze cząsteczkowym około 360000 i L-meromiozyne, o ciężarze cząsteczkowym około 140000. W składzie aminokwasowym przeważają aminokwasy dwukarboksylowe: asparaginowy i glutaminowy (około 30%). Łatwo wiąże magnez, wapń, potas i inne jony znajdujące się w sarkoplaźmie. Miozyna posiada zdolność bardzo silnego pęcznienia w wodzie (do 3-kritnego zwiększenia wagi)

Aktyna, należąca do globulin. Zawartość aktyny w mięsie nie przekracza 15% ogólnej ilości białek. Jest białkiem wyraźnie kwaśnym o punkcie izoelektrycznym przy pH 4,7. W mięśniach żywych aktyna występuje w postaci włóknistej o masie molowej ok. 1 500 000 (aktyna F), w wyciągach z mięśni występuje w formie globularnej, o masie molowej ok. 60000 (aktyna G). Przejście z jednej formy w drugą jest odwracalne i przez polimeryzację cząstek” aktyny G może powstawać cząstka aktyny F. Proces polimeryzacji aktyny zachodzi przy udziale grup sulfhydrylowych białka, jonów magnezowych i cząsteczek ATP.

Aktynomiozyna stanowi nierozpuszczalny w wodzie kompleks aktyny F z miozyną o punkcje izoelektrycznym w pH 5,3;  powstający prawdopodobnie w wyniku reakcji grup -SH miozyny i grup hydroksylowych aktyny. W kompleksie występującym w mięśniach stosunek miozyny do aktyny wynosi 3: 1, poza tkanką można otrzymać kompleksy o różnym stosunku tych składników. Tropomiozyna występuje w ilości ok. 2,5% białek mięsa. Do tworzenia aktomiozyny dochodzi w stanach skurczu przyżyciowego mięśni lub też pośmiertnie w czasie rigor mortis. Aktiomiozyna ulega dysocjacji na aktynę i miozynę w okresie spoczynkowym. Tworzenie aktiomiozyny czy też występowanie obu białek oddzielnie interpretowane jest zmianami we wzajemnym układzie przestrzennym.

Tropomiozyna i troponina - białka występujące w miofibrylach charakteryzujące się wysoką odpornością na czynniki denaturujące(kwasy , zasady, wysoka temperatura) o punkcie izoelektrycznym  w pH=5,1 i ciężarze czasteczkowum około 60000 a  troponina o ciężarze cząsteczkowym około 80000. Tropomiozyna charakteryzuje się budowa helisy, a troponina posiada strukturę globularną. Oba te białka są zwiane z aktyna i występują w prążku I, a przypuszczalnie także i Z. Odgrywają one role w skurczu mięśniowym, regulując działanie jonów wapniowych.

Kolagen jest białkiem z grupy skleroprotein, ma budowę włóknistą i jest składnikiem wszystkich tkanek zwierzęcych, głównie włóknistej tkanki łącznej. W skład aminokwasów kolagenu wchodzą duże ilości glicyny i proliny oraz nie spotykane w innych białkach mięsa hydroksyprolina i hydroksylizyna, brak jest tryptofanu, cystyny i cysteiny. Kolagen jest więc białkiem niepełnowartościowym. Kolagen wykazuje ważną dla przetwórstwa mięsa dużą zdolność do pęcznienia w wodzie, zwiększając swoją wagę 1,5-2,0 razy. Jest nierozpuszczalny w zimnej wodzie. pod wpływem kwasów i zasad, przesuwających jego punkt izoelektryczny (pH= 7,0-7,8) ulega pęcznieniu. Podgrzewanie napęczniałego kolagenu prowadzi do szybkiego tworzenia żelatyny począwszy od temperatury 55°C. Żelatyna łatwo pęczniej dając roztwory o dużej lepkości i zdolności do tworzenia żelu, który przechodzi i zol przy przekroczeniu temperatury 45°C. W stanie surowym kolagen ulega rozłożeniu przez enzymy proteolityczne (pepsyna, trypsyna) z wyjątkiem kolagenozy, wytwarzanej jedynie przez niektóre gatunki drobnoustrojów rodzaju Clostridium. Enzymy te rozkładają natomiast kolagen po denaturowaniu.

Prokolagen- białko niejednolite, w którego składzie wyróżnia się dwie frakcje α i β, obie mają własności bardzo zbliżone do kolagenu. Cząsteczki mają strukturę cylindryczna , fibryle prokolagenu są poprzecznie prążkowane, obie frakcje ulegają łatwo termohydrolizie do żelatyny.

Elastyna jest skleroproteiną stanowiącą podstawowy składnik włókien elastycznych. Występuje w mięsie w bardzo niewielkich ilościach. Jej skład aminokwasowy jest zbliżony do kolagenu, ale zawiera cystynę, znacznie mniej aminokwasów kwaśnych i zasadowych i wcale nie zawiera hydroksyproliny. W skład elastyny wchodzą glukozoamina i galaktozoamina. Ze względu na wyjątkowo niską zawartość grup polarnych elastyna cechuje się niewielką aktywnością jonową, co jest m.in. przyczyna dużej odporności na działanie kwasów, zasad oraz enzymów proteolitycznych. Elastyna hydrolizowana jest przez elastazę, enzym wytwarzany w trzustce. W wodzie nie pęcznieje i jest oporna na gotowanie, nie przechodząc tak jak kolagen w żelatynę.

Tabela. Zawartość łącznotkankowych białek w mięśniach całych tusz świń, bydła i cieląt wg. E. Prosta

Retikulina jest białkiem złożonym; grupę prostetyczną stanowi wielocukier. Skład aminokwasowy retikuliny wyraźnie się różni od pozostałych białek tkanki łącznej.
Mucyna i mukoidy są glukoproteinami występującymi w niewielkich ilościach w tkankach zwierzęcych, głównie w substancji międzykomórkowej tkanki łącznej.

Mucyny i mukoidy są to glikoproteidy występujące w niewielkich ilościach w tkankach zwierzęcych, głownie substancji między komórkowej tkanki łącznej. Niezbyt silnie związaną grupą prostetyczną tych białek są mukopolisacharydy, w których składzie znaleziono m.in. glukozę, galaktozę, gluko- i galaktozamine oraz kwasy glikuronowy, octowy i siarkowy

Większość białek tkanki mięśniowej zawiera wszystkie niezbędne dla organizmu aminokwasy egzogenne; są to białka pełnowartościowe. W odróżnieniu od nich białka sarkolemmy i tkanki łącznej są niepełnowartościowe, zawierają znaczne ilości pewnych aminokwasów przy równoczesnym braku niektórych aminokwasów egzogennych. W mięsie występują też wolne aminokwasy, których ilość wyraźnie zwiększa się w miarę upływu czasu od uboju.

Źródło: Henryk Młodecki, Lech Piekarski- Zagadnienia zdrowotne żywności. PZWL Warszawa; A. Lepka (red)- Towaroznawstwo produktów spożywczych. PWE. Warszawa; Franciszek Koj- Podstawy technologii gastronomicznej. WPL. Warszawa; Stanisław Krauze- Zarys nauki o środkach żywności. PZWL. Warszawa; Edmund Prost- Higiena mięsna. PWRiL. Warszawa