|
Jeśli macie jakiekolwiek pytania z chęcią na nie odpowiemy. Napisz do nas. e-mail: maciek@nutrivitality.pl
|
Wstęp do zdrowia
Związki chemiczne produktów spożywczych
Owoce, warzywa i ich przetwory
Mleko i produkty mleczne
Ryby i produkty rybne
Mięso i produkty mięsne
Tłuszcze
Zboża i produkty zbożowe
Jaja i produkty jajczarskie
Przyprawy i używki
Produkty cukiernicze
Cukier, skrobia i miód
Wyroby przemysłu fermentacyjnego
Toksykologia i mikrobiologia żywności
Rośliny lecznicze i elementy fitoterapii
Ciekawostki
| Historia odkrycia białka |
W przebiegu procesów życiowych organizmu, uwarunkowanych stałą wymianą składników oraz energii z otaczającym środowiskiem, substancje białkowe ulegają ciągłej odnowie. Źródłem niezbędnych składników do syntezy substancji białkowych w komórkach są określone związki azotowe pobierane przez organizm z otoczenia. W przeciwieństwie do większości organizmów świata roślinnego, posiadających zdolność do korzystania z nieorganicznych związków azotowych, a nawet azotu cząsteczkowego, zwierzęta, a także człowiek muszą pobierać w pożywieniu gotowe, organiczne związki azotowe- białka i aminokwasy. W roku 1795 chemik i fizyk angielski William Nicholson (1753-1815) pisał:...”wydaje się prawdopodobne, że białko jaja, surowica krwi i twaróg nie rożną się od siebie w sposób zasadniczy. Do nich można dodać gluten roślinny, który bardzo przypomina ser”... Było to prawdopodobnie pierwsze konkretne sformowanie dotyczące podobieństwa substancji pochodzących z rożnych źródeł- substancji, które później nazwano białkami lub proteidami. Pierwsze klasyczne doświadczenia, wykazujące niezbędność organicznych związków azotowych w żywieniu zwierząt zostały wykonane w początkach XIX wieku przez francuskiego badacza, F. Mangendie (1816r). Jest rzeczą ciekawą, że niektóre aminokwasy były znanej wyosobnione zanim poznano rolę i istnienie białek. I tak w 1810 r. Wollaston wyosobnił z kamyka moczowego cystynę, w 1819 r. Proust w czasie badań nad serem otrzymał leucynę. W 1820 roku Braconnot, hydrolizując żelatynę, kwasami otrzymał glicynę, a w 1827 r. Plisson uzyskał kwas asparaginowy Użyte do tego doświadczenia psy, żywione dietą złożoną wyłącznie z węglowodanów i tłuszczu, utrzymywały się przy życiu tylko przez okres około 5 tygodni. Życie zwierząt można było przedłużyć, jeśli do diety dodana była żelatyna. Na podstawie tych doświadczeń Mangendie zaproponował wyróżnienie w obrębie składników pożywienia dwóch głównych grup składników azotowych oraz nie zawierających azotu. Wyniki tych badań przeczyły poglądom przyjętym jeszcze za czasów Hipokratesa, ze w pożywieniu istnieje jeden uniwersalny składnik odżywczy, który całkowicie pokrywa wszystkie potrzeby ludzi. W 1839 roku holenderski chemik, Mulder, chcąc podkreślić rolę substancji azotowych dla życia organizmu nadał im nazwę proteiny, od greckiego słowa protos, co wyraża myśl- pierwszy wśród wszystkich, najważniejszy. Nazwa ta przyjęła się w wielu językach świata. W języku polskim używa się niezbyt fortunnej nazwy białka. Mulder potwierdził uprzednie przypuszczenia, że związki azotowe mimo różnego pochodzenia, wykazują wiele cech wspólnych, i że prawdopodobnie mają zbliżoną budowę. Przypuszczenia o zbliżonej budowie białek niezależnie od ich pochodzenia potwierdzone zostały w całej pełni. Procentowa zawartość poszczególnych pierwiastków w białkach waha się w bardzo wąskich granicach. Ale nie tylko skład pierwiastków rożnych białek jest zbliżony, zbliżona jest też ich budowa. Hydroliza białek, prowadzona bądź na drodze chemicznej, lub enzymatyczne prowadzi do rozbicia cząsteczki białka na aminokwasy – podstawowe cegiełki, które w białku połączone są wiązaniami peptydowymi (Wysokińska PZWL) W 60 lat później fizjolog Verworn pisał: „białka stoją w ośrodku wszelkiego życia organicznego”. „Bez białka nie ma życia” powiedział Pfluger, a Engels w „Anty- Duhringu” pisał: „Gdziekolwiek spotykamy Zycie, widzimy, że jest ono związane z ciałem białkowym, a gdziekolwiek spotykamy ciało białkowe, nie znajdujące się wstanie rozkładu, spotykamy zawsze objawy życia. A w innym miejscu myśliciel ten wyraził się: "Życie to sposób istnienia ciał białkowych”. Pionierskie idee Mangendie i Muldera o roli związków azotowych w żywieniu znalazły swoją kontynuację i rozwiniecie w następnych latach w pracach wielu badaczy, wśród których na szczególne podkreślenie zasługują prace Justusa von Liebiega (połowa XIX) i jego ucznia, Carla Voita (druga połowa XIX w). Liebig swoje badania prowadził głównie na drodze chemicznej wykonując analizy nie tylko różnych produktów roślinnych i zwierzęcych, ale również i krwi. Teoria Liebiega zaważał na utrzymywaniu się przez długi okres w ciągu XIX wieku poglądów, że związki niebiałkowe stanowią dla organizmu źródło energii cieplnej, podczas gdy białka pożywienia wykorzystuje się do wytwarzania białek krwi i jako źródło energii do pracy mięśni. Ilość mocznika, wydalonego z moczu, jako produktu końcowego przemiany białkowej, przyjmowana była za miernik intensywności pracy mięśni. Badania Liebiga wykazały również, ze stosunek azotu do siarki w wielu produktach spożywczych jest zbliżony do stosunku pierwiastków tych we krwi. Kazeinę mleka- główny związek azotowy, z którego nowonarodzone zwierzęta budują swoje ciało oraz związki azotowe jajka nazwał Liebig „plastycznymi substancjami odżywczymi”. Nazwa ta obejmowała również i inne związki o podobnym charakterze. Jakkolwiek badania bilansów przemian ustroju stosowane były w fizjologii już przedtem (Boussingault, 1839 r.), to oznaczanie bilansu azotowego, jako wskaźnika wielkości zapotrzebowania organizmu na białko, wprowadził do doświadczeń żywieniowych dopiero Carl Voit w latach 60 XIX wieku. Stosując tę metodę Voit wykazał, że żelatyna, jako jedyne źródło białka w diecie, nie wystarcza do utrzymania bilansu azotowego organizmu i tym samym potwierdzi wcześniejsze obserwacje Magendie i Liebiga o niepełnej wartości tego białka w żywieniu zwierząt. Metodyka oznaczania bilansu azotowego umożliwiła rozpoczęcie badań porównawczych nad wartością odżywcza różnych białek (Rubner, 1897 r.). Pomimo to przez wiele jeszcze lat poglądy na istnienie różnic w wartości odżywczej białek nie były powszechnie uznawane. W 1868 r. biochemik szwajcarski G. Mieschner wykrył w spermie ryb, a następnie w leukocytach i jadrach wielu innych komórek, związek azotowy o charakterze kwaśnym, bogaty w fosfor; związek ten dawał odczyny barwne znamienne dla ciał białkowych. Miecher nadał związkowi temu nazwę nukleiny (od nucleus = jądro), czyli „substancji jądrowej”. Niezbędnym uzupełnieniem, a często także źródłem inspiracji nowych kierunków badań nad rolą białek w żywieniu, były prowadzone równolegle w ciągu XIX wieku badania budowy chemicznej i właściwości fizykochemicznych białek. Analiza produktów hydrolizy białek, otrzymywanych przez ogrzewanie białek w roztworach kwasów i zasad, doprowadziła do wykrycia szeregu aminokwasów. W okresie od 1820 r, do 1881 r, z hydrolizatów białek wyodrębniono i ustalono budowę siedmiu aminokwasów: glicyny, leucyny, tyrozyny, seryny, fenyloalaniny oraz kwasu glutaminowego o asparaginowego. Wraz z udoskonaleniem metod analitycznych lista znanych aminokwasów stopniowo rosła; należą tu: histydyna (1896 r.), tryptofan (1901 r.), hydroksyprolina (1902 r.), metionina (1922 r.), treonina (1925 r.). Dzięki tym i innym osiągnięciom coraz lepiej zdawano sobie sprawę, że aminokwasy są strukturalnymi komponentami białek. Poglądy te znalazły swoje odbicie, np. w porównywaniu białek do wyrazów, a aminokwasów do tworzących je liter (Herman 1835-1888 r.). Dopiero jednak w 1902 r. E Fisher i F. Hofmeister określili w jaki sposób aminokwasy są ze sobą powiązane w cząsteczce białka. Połączenie to, wytwarzane z udziałem grup alfa-aminowej jednego aminokwasu i grupy alfa- karboksylowej sąsiedniego aminokwasu, zostało nazwane wiązaniem peptydowym. Pierwsze badania składu aminokwasowego białek nie były jeszcze wystarczające dla wyjaśnienia przyczyny różnic w ich wartościach odżywczych. Doświadczenia, przeprowadzone na zwierzętach, dostarczały jednak coraz więcej danych wskazujących, że te różnice istnieją. W 1905 r, Kauffman stwierdził, ze zwierzęta doświadczalne spożywające w diecie żelatyn, można utrzymać w stanie równowagi azotowej, jeżeli dietę tę wzbogaci się w aminokwasy: tyrozynę, cystynę i tryptofan. W 1906 r. Wilcock i Hopkins wykazali, że wzbogacanie zeiny w tryptofan - aminokwas nie występujący w produktach hydrolizy tego białka, umożliwia znacznie przedłużenie życia zwierząt doświadczalnych, otrzymujących zeinę jako jedyna źródło białka w diecie. Kontynuując tego typu doświadczenia, Osborne i Mendel wykazali, że znacznie większą poprawę wartości odżywczej zeiny uzyskuje się, jeżeli oprócz tryptofanu doda się do diety lizynę. Badania te przyczyniły się do ugruntowanie poglądu, ze wartość odżywcza jest ściśle uwarunkowana jego składem aminokwasowym. W tym okresie nie były jeszcze znane wszystkie aminokwasy wchodzące w skład białek i nie wiedziano, które z już znanych są niezbędne dla organizmu. W tym stanie wiedzy pozostawało jedynie poszukiwanie biologicznych metod do globalnej oceny wartości odżywczej białek Wielkie zasługi w tym okresie oddali twórcy metod oceny wartości odżywczej białka; Thomas (1909 r.), Osborne, Mendel i Ferry (1919 r,), Mitchell (1923-24) i inni. Pierwsze doświadczenia wykazujące, że mieszanina aminokwasów (enzymatyczny hydrolizat białek mięśni) może zastąpić białko w diecie, wykonał w 1912 r. E. Abderhalden. Dopiero jednak badania Rosego przeprowadzone w latach 30 bieżącego stulecia wykazały, że pełnowartościowe białko w diecie może zastąpić sztucznie przygotowana mieszanina aminokwasów o odpowiednio skomponowanym składzie. Badania Rosego nad zapotrzebowaniem organizmu na poszczególne aminokwasy doprowadziły do wyróżnienia w obrębie aminokwasów grupy aminokwasów egzogennych (niezbędnych) oraz endogennych (nie niezbędnych, 1938 r.). Badacz ten określił pierwsze normy zapotrzebowania na aminokwasy egzogenne. To dało podstawy do nowego kierunku oznaczania wartości odżywczej białka w oparciu o ocenę składu aminokwasowego białek produktów spożywczych. Dane doświadczalne o roli białek i aminokwasów w żywieniu zwierząt i człowieka, uzyskane w ekspelymentach typu fizjologicznego, znalazły pełne potwierdzenie i uzasadnienie w wynikach badań metabolizmu tych związków w ustroju, a więc procesów trawienia, wchłaniania i przemiany pośredniej. Jak widać z tych uwag historycznych, poznawanie roli białek w żywieniu, ich składu i budowy, różnic w wartości odżywczej i przyczyn tych różnic oraz ustalenie norm zapotrzebowania najpierw na białka pożywienia ogółem, a potem na niezbędne aminokwasy, wymagało ok. 200 lat bardzo żmudnych i kosztownych badań naukowych. Źródło: Aleksander Szczygieł-Podstawy fizjologii żywienia. PZWL, Władysław Kierst- Nauka o żywieniu zdrowego i chorego człowieka. PZWL; Zofia Wysokińska- Ogólne podstawy nauki o żywieniu. PZWL
|
Ostatnio zalogowani
Nowi użytkownicy
Wersja językowa
Goście on line
Naszą witrynę przegląda teraz 18 gościOstatnio komentowane
Jeśli ktoś potrzebuje uzupełnić niedobory siarki w organizmie, wzm... więcej ...
Zastanawia mnie fakt, w jaki sposób gorąca herbata pomaga rozłożyć... więcej ...
bardzo dobry artykuł więcej ...
dziekuje za odpowiedz i czekam na kolejne :) więcej ...
Z tego co wiem to witamina B17 (leatril) budzi troche kontrowersji... więcej ...
Statystyki
Użytkowników : 133Artykułów : 1086
Odsłon : 1093628
|




