Białka należą do najważniejszych składników pokarmowych, które są niezbędne do utrzymania życia i nie mogą być zastąpione jakimkolwiek innym składnikiem. Stanowią one zasadniczy element budowy wszystkich tkanek ustrojowych i wielu związków czynnych, kontrolujących procesy przemiany materii i zapewniających obronę ustroju przed działaniem czynników zewnętrznych i wewnętrznych. Są niezbędne do wytwarzania soków trawiennych, białek osocza krwi, hemoglobiny, płynów śródtkankowych oraz wydzielin, np. mleka. Białka stanowią materiał z którego ustrój tworzy części białkowe enzymów tak trawiennych, jak również tkankowych.

Do białek zaliczamy też takie hormony, jak hormon wzrostu przysadki mózgowej, hormony przytarczyc i inne. W suchej masie ciała dorosłego człowieka zawartość białka sięga około 20%, a w tkankach miękkich nawet 75%. Odpowiedni dowóz białek decyduje nie tylko o stanie zdrowia i rozwoju pojedynczej osoby, lecz wpływa również na stan danej populacji. Niepełnowartościowa dieta o zbyt niskiej zawartości tego ważnego składnika lub o niewłaściwym składzie może być przyczyna biologicznego upośledzenia przejawiającego się zaburzeniami rozwojowymi. W krajach o małym spożyciu białka zwierzęcego, np. w Indonezji, krajach Bliskiego Wschodu i Afryki, przeciętny wzrost poszczególnych populacji jest znacznie niższy niż np. w krajach zachodniej Europy, Stanów Zjednoczonych czy Nowej Zelandii, gdzie zawartość białka zwierzęcego w diecie jest bardzo duża.

Białek w odróżnieniu od tłuszczów i cukrów, organizm nie może zmagazynować i dlatego muszą być dostarczane w pożywieniu codziennie i to niezależnie od wieku organizmu. Prawidłowe spożywanie białek ma duże znaczenie u dzieci i młodzieży, gdyż organizmy młode rozwijające się potrzebują z uwagi na nasilone procesy anaboliczne większe ilości białka. U dzieci i młodzieży niedobory białkowe prowadzą do zahamowania wzrostu, rozwoju intelektualnego, spadku odporności ustroju na zakażenia. Również u osób starszych brak czy niedobór białka hamuje wiele czynności ustrojowych. Niedobory białkowe mogą spowodować osłabienie odporności immunologicznej, wydolności fizycznej i psychicznej. Niedobór białka zwierzęcego wywołuje także niedokrwistość (Bączyk i in PWN).

W produktach białka pełnią różnorodne funkcje, z których najważniejsze to: utrzymywanie wody (wodochłonność), pęcznienie, formowanie włókien, zwiększenie lepkości, żelowanie, stabilizacja emulsji, tworzenie piany, tworzenie błon, aktywność enzymatyczna. Cechy funkcjonalne białek zależą od warunków środowiska, głównie zawartości wody i odczynu środowiska. Warunki i metody przetwarzania surowców, zawierających białka jako składnik podstawowy, muszą być dobrane tak, aby zachować ich dużą wodochłonność i zdolność do absorpcji tłuszczu dla uzyskania stabilnej struktury produktu (J. Gawęcki PWN).

Budowa białka

Białka należą do związków wielkocząsteczkowych, złożonych z pojedynczych składowych — aminokwasów, tj. związków zawierających grupę aminową przy atomie węgla grupy karboksylowej. Większość aminokwasów wyodrębniona została już w pierwszej połowie XIX wieku. Najpóźniej została wyodrębniona metionina (1921). Aminokwasy, które w białkach występują w liczbie 22, łączą się ze sobą tzw. wiązaniem polipeptydowym:

—HN—CO—, tworząc łańcuchy złożone od kilku do kilkudziesięciu reszt aminokwasowych (R₁…..R_n)
R₁—CO—NH—R₂—NH—R₃—CO .... NH—R_n
W ten sposób powstają tzw. polipeptydy, czyli białka o różnej masie cząsteczkowej, zależnej od długości łańcucha, którego masa cząsteczkowa może się wahać od 35 000 do kilku milionów. Z badań wynika, że aminokwasy nie są ułożone w białku w sposób przypadkowy, lecz kolejność ich jest specyficzna dla danego osobnika. Cecha ta jest przekazywana z pokolenia na pokolenie w postaci kodu genetycznego. Inaczej określając – cząsteczki tego samego białka mają zawsze tę samą sekwencję aminokwasów genetycznie uwarunkowaną.

W przeciwieństwie do roślin, które mają zdolność do syntetyzowania wszystkich aminokwasów wykorzystując do tego celu nieorganiczne źródła azotu, człowiek oraz zwierzęta nie są zdolni do tworzenia grup NH₂ i muszą aminokwasy otrzymywać wraz z pożywieniem. Nasz ustój może jednak w niewielkim zakresie przekształcać jedne aminokwasy w inne na drodze transaminacji. Możliwość ta nie dotyczy jednak wszystkich aminokwasów. Leucyna, izoleucyna, walina, lizyna, treonina, tryptofan, fenyloalanina oraz metionina- nazywane aminokwasami egzogennymi- nie mogą powstawać w organizmie i muszą być dostarczone w odpowiedniej ilości wraz z pożywieniem. U dzieci w okresie wzrostu i rozwoju konieczne dodatkowo jest dostarczanie w pokarmie histydyny, która nosi nazwę aminokwasu względnie egzogennego.

Z kolei cystyna i tyrozyna są aminokwasami względnie endogennymi dlatego, iż nie mogą one powstawać w organizmie z dowolnych aminokwasów, lecz jedynie z amio kwasów egzogennych pokrewnych im pod względem budowy, tj. cysteina z metioniny, a tyrozyna z fenyloalaniny (nie odwrotnie). Pozostałe aminokwasy to aminokwasy endogenne (Gawęcki, Jeszka 1986 PWN).

Rodzaje białek

Wielka różnorodność struktur białkowych, własciwosci fizycznych, chemicznych i fizjologicznych sprawia, że trudno jest przeprowadzić ich klasyfikację. Podczas klasyfikacji białek można brać pod uwagę pochodzenie (roślinne i zwierzęce), występowanie (mleko, krew, mięśnie, nasiona- np. roślin strączkowych) wartość odżywczą (pełnowartosciowe, niepełnowartościowe, częściowo niepełnowartościowe) i funkcje (strukturalne, enzymatyczne, hormonalne  i odpornościowe). W klasyfikacji białek bierze się często pod uwagę budowę chemiczną i rozpuszczalność. W związku z tym wyróżnia się białka proste i złożone (Gertig. PZWL).

1. Białka proste

Ze względu na budowę przestrzenną białka dzieli się na włókniste (fibrylarne), skleroproteiny (keratyna, kolagen) nierozpuszczalne w wodzie i na kuliste (globularne) skleroproteiny rozpuszczalne w wodzie (albuminy) lub rozpuszczalne w roztworach soli (globularne).

Podział białek prostych oparty jest na różnicach między nimi w rozpuszczalności (rozpuszczalności w wodzie, roztworach soli, alkoholu, kwasach, zasadach) i innych właściwościach. O podziale białek złożonych decyduje składnik niebiałkowy.

Prawie wszystkie białka tworzą z wodą roztwory koloidalne, nie wszystkie jednak są w niej rozpuszczalne, niektóre rozpuszczają się w roztworach sodu, zasad lub kwasów, inne w alkoholu. Żadne białko nie rozpuszcza się w rozpuszczalnikach organicznych takich jak benzen czy eter itp. Białko rozpuszczalne w wodzie można przeprowadzić w postać rozpuszczalną przez zastosowanie odpowiedniego stężenia niektórych soli (NH₄)₂SO₄, MgSO₄ i inne. Proces ten nazywa się wysalaniem białka. Wysolenie jest procesem odwracalnym, gdyż z tego stanu możemy je przeprowadzić w postać pierwotna – rozpuszczalną, przez rozcieńczenie, ewentualnie wymycie dodanej soli. Wysalanie nie należy identyfikować z denaturacją. Denaturacją białka może być wywołana przez różne czynniki, jak np. mocne kwasy, mocne zasady, metale ciężkie, wysoką temperaturę itd. Proces ten polega na zmianie struktury cząsteczki i jest przeważnie nieodwracalny. Przy denaturacji białko najczęściej przechodzi w postać nierozpuszczalną, koaguluje się. Przykładem denaturacji białka za pomocą podwyższonej temperatury jest gotowanie jej; powstawanie „szumowin” w czasie gotowania rosołu jest również objawem denaturacji białka (Wysokińska. PZWL).

Albuminy dobrze rozpuszczają się w wodzie oraz rozcieńczonych roztworach soli, natomiast wytrącają się z nasyconego roztworu siarczanu amonu. W wysokich temperaturach ulegają denaturacji. Albuminy są dość powszechne w produktach żywności, występują jako laktoalbumina w mleku, owoalbumina w jajach, w roślinach strączkowych (w grochu legumelina), jako leukozyna w jęczmieniu, życie, pszenicy, miogen i mioalbumina w mięśniach kręgowców. Większość albumin ma charakter słabo kwaśny (punkt izoelektryczny przy pH 5-6).

Globuliny występują w mleku; miozyna w mięśniach jest także globulina, jak również fazeolina zawarta w fasoli, legumielina w grochu, suberyna w ziemniakach. Wysalają się stosunkowo łatwo siarczanem amonu już po nasyceniu do połowy. Bardzo łatwo ulegają denaturacji. Właściwości rozpuszczania się globulin w roztworach soli i wypadania po ich oddializowaniu wykorzystywane są do wyodrębniania globulin (np. stężenia surowic). Globuliny budzą duże zainteresowanie, bowiem nalezą do nich ciała odpornościowe

Gluteliny najobficiej występują w ziarnach zbóż, np. w pszenicy gluteina zawierająca dużo kwasu glutaminowego, glutaminy oraz proliny. Białka te wchodza w skład tzw. glutenu pszennego i, który decyduje o właściwościach wypiekowych mąki. Są rozpuszczalne w rozcieńczonych roztworach kwasów i zasad, a nie rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli obojętnych.

Prolaminy znajdują się w ziarnach zbóż, (np. w pszenicy glaidyna), w skład ich wchodzi dużo kwasów glutaminowego, glutaminy, proliny, brak lub bardzo mało jest lizyny, mało tryptofanu jest w zeinie kukurydzy. W ziarnach niektórych zbóż znajdują się złożone kompresy prolamin i glutelin, tzw. gluten. Stwierdzono, że niektórzy ludzie są uczuleni na gluten, a ściślej mówiąc na jeden z jego dziewięciu składników, rozpuszczalne w alkoholu białko typu gliadyny. Spożywanie glutenu lub jego frakcji gliadynowej, wywołuje u osób specjalnie wrażliwych jedną z postaci choroby trzewnej. Wiele badań przemawia za tym, że przyczyna tej postaci zaburzeń we wchłanianiu jest brak enzymów niezbędnych dla całkowitego stawienia gliadynowej frakcji glutenu. W tych przypadkach należy wyłączyć z pożywienia takie produkty zawierające gluten, jak pszenicę, żyto i jęczmień. Białka z kukurydzy i z ryżu nie wywołują objawów choroby trzewne (A. Szczygieł PZWL).

Skleroproteiny (albuminoidy)- stanowią dużą grupę tzw. białek fibrylarnych, które znajdują sie w białku zwierzęcym jako składnik tkanki łącznej i strukturalnej. Nie rozpuszczają się ani w wodzie, ani w rozcieńczonych roztworach kwasów i ługów. Są odporne na działania enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego zwierząt wyższych oraz ludzi. Charakteryzują się specyficznym, odmiennym od innych białek składem aminokwasowym, zawierają dużo glicyny, proliny, hydroksyproliny. Należą do nich białka zwierzęce, takie jak: keratyna (włosy, rogi, pióra, kopyta), kolagen- białko tkanki łącznej- zawiera mało trypsyny i metioniny; występuje brak tryptofanu i cystyny; elastyna znajdująca się ścięgnach składem podobna jest do kolagenu. Fibroina i serycyna (białka jedwabiu naturalnego), spongina (białko gąbek naturalnych) oraz gorgonina (występująca w koralowcach). Produktem termicznej degradacji kolagenu jest żelatyna otrzymana na skalę przemysłową dla celów spożywczych i technicznych.

Histony związane z kwasami nukleinowymi odznaczają się dużą zawartością histydyny, lizyny, argininy, brakiem tryptofanu. Histony są dobrze rozpuszczalne w wodzie i w rozcieńczonych roztworach kwasów.

Protaminy są białkami silnie zasadowymi o prostym składzie aminokwasowym i małej cząsteczce. Ze względu na niewielki ciężar cząsteczkowy (1-5 tysięcy) są zaliczane nie do białek, lecz do polipeptydów. Dotychczas znane protaminy występują w plemnikach ryb, gdzie tworzą połączenia z kwasami nukleinowymi. Wydzielono je ze spermy łososia (salmina), śledzie (klupeina) i makreli (skombryna). Silnie zasadowy charakter tych białek jest związany z bardzo dużą zawartością aminokwasów zasadowych i brakiem aminokwasów dwukarboksylowych. I tak salmina zawiera około 90% argininy, pozostałe 10% stanowią obojętne aminokwasy szeregu alifatycznego: glicyna, alanina, walina, izoleucyna, seryna, i prolina (A. Szczygieł PZWL).

2. Białka złożone

Z białek złożonych należałoby zwrócić uwagę na fosfoproteidy występujące w mleku (α, β, γ-kazeina), jajach (witelina i fosfityna w żółtku jaja). Zawierają one około 1% fosforu w postaci reszt kwasu ortofosforowego, związanego estrowo z grupami OH seryny i treoniny. W latach 50 ubiegłego wieku wydzielono z żółtka jaja kurzego fosfoptoteid charakteryzujący się wyjątkowo dużą zawartością fosforu (około 10%) i seryny (około 33%). Białko to nazwano fosfityną.

Kazeina w mleku występuje pod postacią koloidalnego roztworu soli wapniowej- kazeinianu wapnia. Jak podaje A. Szczygieł, kazeina w stanie wolnym jest nierozpuszczalna w wodzie. Przy zakwaszeniu mleka przy pH 4,5 kazeina wapnia rozpada się i wolna kazeina wytrąca się z roztworu. Pod działaniem podpuszczki rozpuszczalny kazeinian wapnia przechodzi w nierozpuszczalny parakazeinian i w ten sposób bez zakwaszenia wytwarza się skrzep.

Do fosfolipidów zaliczane są takze białka nasion soi.

W glikoproteinach (mukoproteinach) niebiałkową część stanowią różne cukry lub aminocukry, Są białka złożone o bardzo różnorodnych funkcjach i rozpowszechnianiu.  Dobrze rozpuszczają się w wodzie, w wyniku czego powstają lepkie roztwory , nieulegające koagulacji podczas ogrzewania. Koagulacja w roztworach zachodzi podczas zakwaszania , wysalania i działania etanolu. Glikoproteidy charakteryzują się dużą zawartosćią aminokwasów siarkowych , a małą histydyny. są białkami połączonymi z wielocukrowcami, występują w chrząstkach, ścięgnach, wydzielinie błon śluzowych. Białko jaja- owomukoid- jest glikoproteiną. Glikoproteidy mają dużą lepkość: mucyny chronią błony śluzowe od urazów chemicznych, termicznych i mechanicznych oraz od działania niektórych drobnoustrojów. Glikoproteidy są potrzebne między innymi do prawidłowego funkcjonowania stawów. Dzięki dużej zawartości tych białek ślina ma dużą lepkość i może łączyć rozdrobnione pożywienie w kęsy.

Do metaloproteidów, które są rozpowszechnione w tkankach roślinnych i zwierzęcych, należą różne enzymy tkankowe zawierające: miedź, wapń, cynk, żelazo, (jako grupy prostetyczne). Ferrytyna jest metaloproteiną, źródłem i magazynem żelaza, w organizmie, występuje w błonie śluzowej jelita, wątroby, śledzionie. Należy podkreślić, ze większość białek zawiera dołączone w niewielkich ilościach jony metali. Obecność ich jest niezbędna do stabilizacji struktury przestrzennej cząsteczki białkowej.

Chromoproteiny złożone z białek i barwników są licznie reprezentowane w tkankach roślinnych i zwierzęcych. Tak ważne składniki, jak hemoglobina, mioglobina, cytochromy należą do hemoproteid, a częścią barwinkową flawoproteid są flawony.

Lipoproteidy oprócz białek zawierają tłuszcze proste albo złożone, a poza tłuszczami właściwymi także fosfolipidy, cholesterol i inne tłuszczowce. Są powszechnie w tkankach, spełniają wiele ważnych funkcji w komórkach, w błonach komórkowych. Nukleoproteidy stanowią połączenia kwasów nukleinowych oraz białek występujących w komórkach

Znaczenie białek

Znaczenie żywieniowe białek wynika z roli, jaką spełniają one w ustroju człowieka i zwierząt. Są one przede wszystkim źródłem aminokwasów niezbędnych do syntezy własnych białek, stanowiących podstawowy element budowy ciała. Synteza ta jest konieczna nie tylko w celu uzyskania materiału budulcowego dla nowych rosnących tkanek, lecz także do utrzymania stanu równowagi puli białek ustroju, z których część stale się rozpada podczas dynamicznych procesów przemiany. Białka pożywienia mogą być również źródłem energii: 1 g białka mi wartość energetyczną netto 16,8 kJ (4,0 kcal). Wykorzystanie białek do celów energetycznych, które nie jest ekonomiczne ze względu na stosunkowo wysoki koszt tego składnika pożywienia, ma miejsce przy niewystarczającym pokryciu zapotrzebowania na energię przez tłuszcze i węglowodany, wynikającym bądź z braku dowozu (np. niewłaściwie zestawiona dieta, trudności w przyjmowaniu większych ilości pokarmów), bądź z zaburzeń metabolicznych powstających w różnych stanach patologicznych (np. nasilenie procesu glukoneogenezy w stanach pooperacyjnych i pourazowych).

Nadmierne spożycie białka prowadzi również do zużytkowania do celów energetycznych części aminokwasów, które nie zostały wykorzystane do celów budulcowych lub do utrzymania stanu równowagi puli aminokwasów ustroju.

Białka, zwłaszcza zwierzęce, odgrywają w żywieniu również rolę „smakowo-zapachową”, dzięki zawartości odpowiednich aminokwasów (np. glutaminianów), a także ze względu na zawartość różnych substancji smakowych, mają zdolność pobudzania łaknienia (np. substancje wyciągowe). Więc należy zapominać, że w produktach białkowych znajdują się witaminy z grupy B oraz pierwiastki śladowe w postaci łatwo przyswajalnej przez ustrój człowieka.

Poszczególne białka różnią się swoja wartością odżywczą lub jakością, czyli stopniem wykorzystania przez ustrój do celów budulcowych. O jakości białka decyduje wiele czynników. Jednym z nich jest skład aminokwasowy białka. Około połowy aminokwasów występujących w białkach nie jest syntetyzowanych w ustroju człowieka i wielu zwierząt. Muszą one bezwzględnie być dostarczone z zewnątrz w pożywieniu, ponieważ są niezbędne do syntezy własnego białka ustrojowego. Aminokwasy te noszą nazwę aminokwasów egzogennych lub niezbędnych.

Pozostałe aminokwasy, tzn. aminokwasy endogenne lub zbędne, człowiek może syntetyzować z innych aminokwasów lub nawet innych związków azotowych i kwasów. Od czasu badań Rose`a wiadomo, że do aminokwasów egzogennych zalicza się lizynę, tryptofan, metioninę, fenyloalaninę, treoninę, walinę, leucynę i izoleucynę. Arginina i histydyna są syntetyzowane w ustroju człowieka, jednak w zbyt małej ilości, aby pokryć zwiększone zapotrzebowanie, np. w okresie intensywnego wzrostu czy w niektórych stanach chorobowych. Pewne aminokwasy powstają tylko w obecności innych, np. cystyna powstaje z niezbędnej metioniny, a tyrozyna z fenyloalaniny. Przy braku cystyny lub tyrozyny w pożywieniu wzrasta zapotrzebowanie na metioninę i fenyloalaninę. Dlatego cystynę i tyrozynę zalicza się do tzw. aminokwasów warunkowo niezbędnych.

Źródło: Jan Hasik- Dietetyka. PZWL Warszawa; Henryk Młodecki, Lech Piekarski- Zagadnienia zdrowotne żywności. PZWL Warszawa; Zofia Wysokińska- Ogólne podstawy nauki o żywieniu. PZWL Warszawa. Jan Gawęcki, Jan Jeszka- Żywienie Człowieka – Ćwiczenia. PWN Warszawa; Stefan Bączyk, Łucja Szcześniak- Racjonalne Żywienie Człowieka. PWN Warszawa; Aleksander Szczygieł- Podstawy fizjologii żywienia. PZWL Warszawa.